§ 8. БІЛКИ, ЇХНЯ ОРГАНІЗАЦІЯ ТА ФУНКЦІЇ
У природі існує близько 10 трильйонів (10 12 ) різних білків, що забезпечують життєдіяльність організмів усіх ступенів складності від вірусів до людини та вирізняють між собою представників тих двох мільйонів видів організмів, відомих на сьогодні в біології. Від чого залежить така вражаюча різноманітність білків?
Які особливості будови білків?
БІЛКИ – це високомолекулярні біополімерні органічні сполуки, мономерами яких є амінокислоти. Особливістю сучасних досліджень білків є визначення білкового складу організмів; цим займається така наука, як протеоміка.
Білки є біополімерами з 20 різних мономерів – природних основних амінокислот, поєднаних у макромолекулах в специфічних кількості й послідовності. Порядок розташування амінокислот у молекулі білка визначається геном.
Амінокислоти – це малі біомолекули, до складу яких входять аміно- і карбоксильна групи. Крім того, вони містять характеристичну (радикал-R) групу, яка у різних амінокислот є різною (іл. 15). При взаємодії NН2-групи однієї амінокислоти з СООН-групою іншої утворюються пептидні зв’язки, що визначають міцність білкових молекул (іл. 16). За біологічними особливостями амінокислоти поділяють на замінні (наприклад, аланін, аспарагін) та незамінні (аргінін, валін). Перші синтезуються в організмі людини і тварин, а другі не синтезуються і потрапляють до нього лише з харчовими продуктами. Для нормальної життєдіяльності організм потребує повного набору з 20 основних амінокислот.
Іл. 15. Загальна структурна формула амінокислоти
Іл. 16. Схема утворення пептидного зв’язку
Білки поділяють за хімічним складом на прості (протеїни) та складні (протеїди). Прості білки побудовані лише з амінокислотних залишків, а складні містять ще й небілкові компоненти (атоми Феруму в гемоглобіні, Цинку – в інсуліні, Магнію – в хлорофілі, молекули ліпідів – у ліпопротеїдах, вуглеводів – у глікопротеїдах, нуклеїнових кислот – у нуклеопротеїдах).
Отже, нескінчена різноманітність білків визначається різноманітністю комбінацій амінокислот та їхньою здатністю сполучатись з іншими молекулами.
Якою є структурна організація білків?
Виокремлюють чотири рівні структури білків (іл. 17).
Іл. 17. Структурна організація білків: 1 – первинна структура (ланцюг); 2 – вторинна структура (спіраль); 3 – третинна структура (глобула); 4 – четвертинна структура (мультимер)
Первинна структура кодується відповідним геном, є специфічною для кожного окремого білка і найбільшою мірою визначає властивості сформованого білка. Формують первинну структуру білків пептидні зв’язки, хоча можуть мати місце і ковалентні дисульфідні зв’язки.
Вторинна структура являє собою форму спіралі або структуру складчастого листка і є найстійкішим станом білкового ланцюга. Така стійкість формується завдяки численним водневим зв’язкам. Прикладами білків із вторинною структурою є кератини (утворюють волосся, нігті, пір’я тощо) і фіброїн (білок шовку).
Третинна структура виникає в результаті взаємодії амінокислотних залишків з молекулами води. При цьому гідрофобні «хвости» «втягуються» всередину білкової молекули, а гідрофільні групи орієнтуються у бік розчинника завдяки водневим зв’язкам. У такий спосіб формується компактна молекула білка, усередині якої практично немає молекул води. Підтримання третинної структури забезпечують ковалентні дисульфідні та нековалентні йонні, гідрофобні й електростатичні зв’язки. До білків з третинною структурою відносять міоглобін.
Четвертинна структура виникає внаслідок поєднання кількох субодиниць з утворенням білкового комплекса (мультимеру). Підтримання цієї структури також забезпечують йонні, гідрофобні та електростатичні зв’язки. Типовим білком четвертинної структури є гемоглобін.
Білки можуть тривалий час зберігати структуру і фізико-хімічні властивості. Але є ряд чинників (температура, кислоти, луги, важкі метали), вплив яких спричиняє втрату природної структури білка із збереженням первинної. Цей процес називається денатурацією. Якщо дія цих чинників припиняється, то білок відновлює свій початковий стан. Це явище називають ренатурацією. У живих організмах ці властивості білків пов’язані з виконанням певних функцій: сприйняттям сигналів із зовнішнього середовища, забезпеченням рухів тощо. Необоротний процес руйнування первинної структури білка називають деструкцією.
Отже, на різноманітність білків впливає ще й їхня просторова структура, яка формується в процесі згортання білків (або фолдингу).
Яка роль білків у життєдіяльності організмів?
Головна характеристика білків, що дає їм змогу виконувати різноманітні функції, – здатність зв’язуватися з іншими молекулами. Ділянки білків, що відповідають за це, називаються ділянками зв’язування. Функції білків у клітині різноманітніші, ніж функції інших макромолекул. Основними із них є:
• будівельна – білки є будівельним матеріалом для багатьох структур (наприклад, колаген є компонентом хрящів, кератин будує пір’я, нігті, волосся, роги, еластин – зв’язки);
• каталітична – білки-ферменти прискорюють хімічні реакції (наприклад, трипсин каталізує гідроліз білків);
• рухова – скоротливі білки забезпечують рухи, зміну форми клітин організму (наприклад, міозин, актин утворюють міофібрили);
• транспортна – білки можуть зв’язувати і транспортувати неорганічні та органічні сполуки (наприклад, гемоглобін переносить О2 у крові хребетних, міоглобін переносить О2 у м’язах, гемоціанін переносить О2 у крові головоногих молюсків);
• захисна – білки захищають від ушкоджень, антигенів тощо (наприклад, антитіла інактивують чужорідні білки, фібриноген є попередником фібрину під час зсідання крові);
• регуляторна – білки регулюють активність обміну речовин (наприклад, гормони інсулін, глюкагон регулюють обмін глюкози, соматотропін є гормоном росту);
• енергетична – під час розщеплення білків у клітинах вивільняється енергія (1 г = 17,2 кДж);
• сигнальна – є білки, що можуть змінювати свою структуру під дією на них певних чинників і передавати сигнали, які при цьому виникають (наприклад, родопсин – зоровий пігмент);
• запаслива – білки можуть відкладатися про запас і слугувати джерелом важливих сполук (наприклад, яєчний альбумін як джерело води, казеїн – білок молока);
• поживна – є білки, що їх споживають організми (наприклад, казеїн – білок молока для живлення малят ссавців).
Існує багато білків, які розширюють перелічені вище функції білків. Білкову природу мають деякі антибіотики, отрути змій і павуків, бактеріальні токсини. У деяких арктичних риб у крові є білок, що виконує функції антифризу: він не дає крові цих тварин замерзати.
Отже, різноманітність білків визначає й різноманітність їхніх функцій у життєдіяльності організмів.
ПРАКТИЧНА РОБОТА № 1 (А)
Розв’язування елементарних вправ зі структури білків
Мета: формувати вміння розв’язувати елементарні вправи з молекулярної біології.
Що потрібно пам’ятати для розв’язування вправ
• Відносна молекулярна маса (Mr) білків вимірюється в атомних одиницях маси (а. о. м.) або дальтонах (Да)
• Відносна молекулярна маса амінокислоти – 100 а. о. м.
Вправа 1. Молекулярна маса білка каталази дорівнює 224 000 а. о. м. Скільки амінокислотних залишків є в цій молекулі? Яка кількість пептидних зв’язків між амінокислотами утворює ланцюг?
Вправа 2. Інсулін (гормон підшлункової залози) має молекулярну масу 5 610 а. о. м. Визначте, скільки аміно- і карбоксильних функціональних груп входить до його складу.
Вправа 3. Визначте молекулярну масу білка лізоциму, до складу якого входить 130 амінокислот.
Вправа 4. Молекулярна маса гемоглобіну дорівнює 68 660 Да. Всього до складу (всіх 4 субодиниць гемоглобіну) входить 602 амінокислоти. Визначте молекулярну масу гему.
Вправа 5. Гемоглобін крові людини містить 0,34 % Феруму. Визначте мінімальну масу молекули гемоглобіну (молекулярну масу білка можна визначити за формулою: М = 100 х а/б, де М – молекулярна маса білка; а – атомна або молекулярна маса компонентів; б – відсотковий склад компонента).
Вправа 6. Карбоангідраза – це фермент, за допомогою якого утворюється вуглекислий газ у процесах тканинного дихання. Молекули ферменту містять 0,23 % Цинку. Визначте молекулярну масу карбоангідрази.
Наведіть приклади харчових продуктів, що містять білки. Вкажіть значення білків в організмі людини. Зробіть висновок про необхідність вживання людиною білкових харчових продуктів.
Завдання для самоконтролю
1. Що таке білки? 2. Що таке амінокислоти? 3. Назвіть структурні рівні організації білків. 4. Що таке денатурація і ренатурація? 5. Назвіть зв’язки, що стабілізують структуру білків. 6. Назвіть основні функції білків.
7. Які особливості будови білків? 8. Якою є структурна організація білків? 9. Яка роль білків у життєдіяльності організмів?
10. Від чого залежить нескінченна різноманітність білків?
§ 14. Органічні речовини живих організмів
На які групи поділяють речовини живих організмів? Чим відрізняються неорганічні речовин від органічних? Які існують групи органічних речовин? З яких мономерів складаються полімерні органічні речовини?
Основні групи органічних речовин
Якщо визначити вміст різних речовин у живих організмах, то води в них міститься більше за все. Це зрозуміло, бо вода становить основу внутрішнього середовища організмів. Але якщо не враховувати воду, то основну частину маси тіла становитимуть органічні речовини. Як ви вже знаєте, основними органічними речовинами живих організмів є білки, вуглеводи, ліпіди й нуклеїнові кислоти.
Ці речовини є основою живих клітин (у тому числі й усіх органел). Без них неможливе існування процесів обміну речовин і здійснення біохімічних реакцій з високою швидкістю. Усі фундаментальні властивості живого проявляються завдяки саме цим речовинам.
Органічні речовини утворюють не тільки структури живих клітин, але й важливі позаклітинні структури. Наприклад, вуглевод хітин є основою зовнішніх покривів членистоногих, а білки кератини утворюють волосся, нігті, рога носорогів, пір’я птахів тощо.
Білки — це великі органічні молекули, біополімери. Мономерами білків є амінокислоти. Білок — це лінійний полімер, який складається з великої кількості амінокислот, з’єднаних у ланцюжок і згорнутих у просторі певним чином. Кожна білкова молекула має свою унікальну, тільки їй притаманну, просторову тривимірну структуру. І тільки в такому вигляді вона може нормально виконувати свої унікальні функції.
Білки за їхнім складом можна розділити на дві великі групи — прості та складні. До складу простих білків входять тільки амінокислоти. Складні білки, крім залишків амінокислот, містять ще й небілкову частину — простетичну групу. Такою групою може бути як органічна, так і неорганічна молекула.
За формою молекули білки також можна поділити на дві великі групи — глобулярні й фібрилярні. Молекули глобулярних білків мають вигляд грудочки, а молекули фібрилярних білків — нитки.
Білків у живих організмах дуже багато, і виконують вони в них різноманітні функції. Практично всі функції живих організмів тією чи іншою мірою пов’язані з роботою певних груп білків. За допомогою білків організми будують свої структури, здійснюють процеси життєдіяльності й відтворюють себе.
Основними функціями білків є каталітична, структурна, регуляторна, сигнальна, транспортна, захисна, рухова, запасаюча і токсична.
Вуглеводи є складними органічними сполуками, до складу молекул яких входять кілька груп: гідроксильна (-ОН), карбоксильна група (-СООН) або карбонільна ( СОН). Загальна формула вуглеводів — Cn(H20)m, де n і m є натуральними числами.
Значна частина вуглеводів є біополімерами (крохмаль, целюлоза, глікоген). Такі біополімери називають полісахаридами. їхніми мономерами є молекули невеликих вуглеводів (наприклад, глюкози), які називають моносахаридами. Такі вуглеводи містять невелику кількість атомів Карбону (від 3 до 7 атомів у молекулі). У живих організмах моносахариди можуть міститися як окремі речовини, а не тільки у складі полісахаридів, або об’єднуватися попарно, утворюючи дисахариди (мал. 14.1).
Мал. 14.1. Молекули вуглеводів
Мал. 14.2. Молекули ліпідів
Основними функціями вуглеводів у живих організмах є структурна, захисна, резервна, рецепторна, пластична й енергетична.
Ліпіди є групою речовин, які об’єднали насамперед не за хімічною будовою, а за фізичними властивостями. Вони всі є нерозчинними у воді маслянистими або жирними речовинами. Найбільш поширеними ліпідами є жири й олії (естери трьохатомного спирту), воски (естери одноатомного спирту) та стероїди (ароматичні сполуки) (мал. 14.2).
Складовою більшості ліпідів є багатоатомний спирт гліцерол (C3H5(OH)3) і жирні кислоти. У багатьох випадках до молекули гліцеролу приєднуються тільки дві молекули жирних кислот. А третя ОН-група взаємодіє з молекулою ортофосфатної кислоти (такі сполуки називають фосфоліпідами).
У складі восків і стероїдів гліцерол відсутній. Воски є сполуками жирних кислот з іншими спиртами, які мають довгі молекули і лише одну ОН-групу. Тому в складі молекул кожного з восків є лише одна молекула жирної кислоти й одна молекула спирту.
Стероїди не містять ані жирних кислот, ані спиртів. Вони є полімерами вуглеводню ізопрену (С5Н8). їхній скелет з атомів Карбону утворює кілька кільцевих структур, об’єднаних в одне ціле.
Основними функціями ліпідів у живих організмах є структурна, захисна, регуляторна, резервна, пластична й енергетична.
Нуклеїнові кислоти
Молекули нуклеїнових кислот є великими органічними молекулами — біополімерами, мономерами яких є нуклеотиди. У живих організмах існує два типи нуклеїнових кислот — РНК (рибонуклеїнова кислота) і ДНК (дезоксирибонуклеїнова кислота). Вони відрізняються між собою за складом і особливостями будови (мал. 14.3).
До складу нуклеотидів ДНК входить залишок ортофосфатної кислоти, моносахарид дезоксирибоза і чотири нітрогеновмісні основи — аденін, тимін, цитозин і гуанін. А власне молекули ДНК зазвичай складаються з двох ланцюжків нуклеотидів, які з’єднані між собою водневими зв’язками.
Мал. 14.3. Молекули нуклеїнових кислот
Будова молекули РНК схожа на будову молекули ДНК, але у нуклеотидах РНК замість дезоксирибози міститься моносахарид рибоза, а замість тиміну — урацил. Крім того, молекула РНК зазвичай складається з одного ланцюжка нуклеотидів, різні фрагменти якого утворюють між собою водневі зв’язки.
Головною функцією нуклеїнових кислот є робота зі спадковою інформацією, а саме: її зберігання, передача та реалізація.
Отже, тепер ви знаєте
1. Яку будову мають молекули основних груп органічних речовин? 2. Які функції в живих організмах виконують білки, вуглеводи, ліпіди й нуклеїнові кислоти? Наведіть приклади.
Запитання та завдання
3. Поясніть на прикладах, у який спосіб білки й вуглеводи виконують структурну функцію в живих організмах. 4*. Молекули тваринних жирів і рослинних олій можуть мати однакову кількість атомів Карбону в жирних кислотах, які входять до їх складу. Але за кімнатної температури жири тверді, а олії рідкі. З чим це може бути пов’язано? 5*. У деяких випадках молекули РНК можуть виконувати каталітичні функції (наприклад, у рибосомі молекули РНК є каталізатором утворення пептидного зв’язку). А от ДНК таку функцію ніколи не виконує. Чому?
Біологічна роль органічних речовин
Тварини (на прикладі каракурта)
Міні-довідник
Рослини (на прикладі шипшини)